PIEL-L LATINOAMERICANA da la m\u00e1s cordial bienvenida a la amiga y colega Dra. Marcela Gaete (Dermat\u00f3logo y Nutri\u00f3logo chilena)\u00a0 por su re-incorporaci\u00f3n a nuestro Blog, como coordinadora en el m\u00f3dulo de NUTRIDERMATOLOG\u00cdA, y le agradecemos su esfuerzo e inter\u00e9s en sus trabajo.
\n Los Editores<\/p>\n
Drs. J. Honeyman, M. Gaete<\/strong><\/p>\n Recientemente ha tenido gran desarrollado el \u00e1rea de la glic\u00f3mica, que es el estudio del glicoma o los oligosac\u00e1ridos presentes en el organismo. Los \u201caz\u00facares\u201d de la superficie celular son considerados uno de los principales c\u00f3digos biol\u00f3gicos, por las m\u00faltiples estructuras ramificadas formadas capaces de \u201ctransmitir\u201d informaci\u00f3n.<\/p>\n <\/p>\n Corresponde al t\u00e9rmino an\u00e1logo de la gen\u00f3mica y de la prote\u00f3mica, que estudian el genoma y la prote\u00f3mica, respectivamente.<\/p>\n Los glicanos est\u00e1n presentes en todas las superficies celulares y se asocian a prote\u00ednas y l\u00edpidos.<\/p>\n Diversos estudios han confirmado la importancia de los N-glicanos como determinantes de una respuesta de tipo inflamatoria o una respuesta tolerog\u00e9nica1.<\/p>\n Es as\u00ed como la c\u00e9lula expresa diferentes tipos de glicanos\u00a0 en su superficie, dependiendo de la activaci\u00f3n enzim\u00e1tica de las glicosidasas o las glicosiltransferasas. Esta informaci\u00f3n contenida en los glicanos \u201ces traducida\u201d por las lectinas2.<\/p>\n La lectinas son prote\u00ednas que se unen a los glicanos. Un tipo de lectinas, las galectinas son lectinas que se unen a los glicanos que contienen N-acetillactosaminas.<\/p>\n Estas galectinas cumplen una importante rol en la respuesta inmune innnata y adaptativa, identific\u00e1ndose 15 tipos de galectinas en mam\u00edferos, que act\u00faan \u201ctraduciendo la informaci\u00f3n\u201d contenida en los glicanos.<\/p>\n A nivel del sistema inmune todas las c\u00e9lulas expresan galectinas, en forma inducible o constitutiva. Su producci\u00f3n es aumentada por la presencia de linfocitos T y B activados, c\u00e9lulas NK, macr\u00f3fagos y linfocitos T reguladores CD4+CD25+.<\/p>\n La interacci\u00f3n Galectina – Glicano regula la proliferaci\u00f3n celular, apoptosis, adhesi\u00f3n, inflamaci\u00f3n y tambi\u00e9n transformaci\u00f3n oncog\u00e9nica y desarrollo de met\u00e1stasis.<\/p>\n Adem\u00e1s existen factores inmunoendocrinos capaces de alterar la glicosilaci\u00f3n. Ciertas citoquinas proinflamatorias, como la IL-6, y el TNF-?; citoquinas Th2, como la Il-4 y la IL13, hormonas como los glucocorticoides, prolactina, estr\u00f3genos y andr\u00f3genos son capaces de modificar el \u201cpattern\u201d de glicosilaci\u00f3n de los glicanos en la superficie celular, lo que conlleva a una modificaci\u00f3n de la interacci\u00f3n Galectina- Glicano1. \u00c9sto se ha demostrardo en patolog\u00edas autoinmunes, como la artritis reumatoidea, lupus eritematoso sist\u00e9mico, nefropat\u00eda por IgA, y en patolog\u00edas neopl\u00e1sicas malignas, como c\u00e1ncer de pr\u00f3stata, colon y mama. En el Sindrome de Wiskott Aldrich, se ha demostrado una alteraci\u00f3n hereditaria de la O-glicosilaci\u00f3n.<\/p>\n Es importante considerar que las galectinas se pueden ubicar en la superficie celular, y que algunas galectinas como la 3 y la 10, son secretadas al extracelular, diferenci\u00e1ndose de las citoquinas y quimioquinas por no poseer un receptor espec\u00edfico. Estudios in vitro han demostrado que las galectinas 1, 2 y 9, regulan la activaci\u00f3n Th1 y Th17, aumentando la s\u00edntesis de citoquinas de tipo Th22,3. La galectina-1 inducir\u00eda la apoptosis de los linfocitos Th1, promoviendo los Th23., limitando as\u00ed la respuesta Th1 y Th17.<\/p>\n El principal mecanismo por el que participan en la regulaci\u00f3n de la respuesta inmune es modificando la afinidad qu\u00edmica de la sinapsis inmunol\u00f3gica entre linfocito y c\u00e9lula presentadora de ant\u00edgeno4,5.<\/p>\n Esto ha planteado un rol protector de algunas galectinas en la autoinmunidad y la inflamaci\u00f3n cr\u00f3nica.<\/p>\n Ciertas galectinas se unen a los glicanos del receptor del linfocito T (TCR).\u00a0 La alta afinidad de esta uni\u00f3n disminuye la movilidad de este receptor TCR en la membrana, favoreciendo su exposici\u00f3n a las c\u00e9lulas presentadoras de ant\u00edgeno, lo que aumenta la respuesta inmune. Esto es de gran importancia, considerando que la autoinmunidad podr\u00eda estar relacionada con un aumento disrregulado de la activaci\u00f3n de la respuesta inmune.<\/p>\n En la respuesta de tipo al\u00e9rgica, la galectina -3 tendr\u00eda un importante rol uni\u00e9ndose a la IgE. Su acci\u00f3n no est\u00e1 totalmente definida, ya que su actividad depende si act\u00faa a nivel intracelular o extracelular. La galectina-3 end\u00f3gena se ubica en las hendiduras lip\u00eddicas de la superficie celular de las c\u00e9lulas dendr\u00edticas y estimula la migraci\u00f3n de \u00e9stas6.<\/p>\n Estudios en animales han demostrado que la galectina-3 end\u00f3gena estimular\u00eda la respuesta inflamatoria al\u00e9rgica7,8, aumentando la polarizaci\u00f3n a Th2 y disminuyendo la respuesta Th1. Otros autores utilizando dosis farmacol\u00f3gicas, no fisiol\u00f3gicas, han obtenido resultados inhibitorios, probablemente por las altas dosis.<\/p>\n El rol amplificador de la respuesta al\u00e9rgica de la galectina -3 se demuestra tambi\u00e9n por el aumento del rolling y adhesi\u00f3n de los eosin\u00f3filos, junto con un aumento de la liberaci\u00f3n de histamina e IL-4.<\/p>\n Otros estudios demuestran el efecto inhibidor de la galectina-3 en la expansi\u00f3n de los linfocitos T reguladores CD4+CD25 +FOXP3+, disminuyendo su activaci\u00f3n9.<\/p>\n No s\u00f3lo a nivel inmune son importantes las galectinas. Se ha demostrado su sobreexpresi\u00f3n en ciertos tumores, y recientemente Iacobini y col demostraron el rol protector de la galectina-3 en la progresi\u00f3n de la aterog\u00e9nesis.\u00a0 Se compararon animales con y sin expresi\u00f3n de galectina-3. Su ausencia aument\u00f3 la lipoperoxidaci\u00f3n y progresi\u00f3n de las placas de aterog\u00e9nesis, lo que sugiere su rol protector disminuyendo las v\u00edas proinflamatorias relacionadas con la ateroesclerosis10.<\/p>\n Como conclusi\u00f3n, la interacci\u00f3n Galectina- Glicano puede considerarse un sistema de \u201cencendido y apagado\u201d en la sinapsis inmunol\u00f3gica, participando en la inmunorregulaci\u00f3n y recientemente se ha sugerido su participaci\u00f3n en procesos metab\u00f3licos como la aterog\u00e9nesis10 y tambi\u00e9n en la progresi\u00f3n tumoral11.<\/p>\n BIBLIOGRAF\u00cdA<\/p>\n 1.\u00a0\u00a0\u00a0 Rabinovich GA, Toscano MA. Turning ‘sweet’ on immunity: galectin-glycan interactions in immune tolerance and inflammation. Nat Rev Immunol. 2009 May;9(5):338-52, 2009. 7.\u00a0\u00a0\u00a0 Zuberi, R. I. et al. Critical role for galectin-3 in airway inflammation and bronchial hyperresponsiveness in a murine model of asthma. Am. J. 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\n Al unirse a los glicanos de la superficie celular, act\u00faan induciendo la activaci\u00f3n y polarizaci\u00f3n linfocitaria.<\/p>\n
\n 2.\u00a0\u00a0\u00a0 Motran CC, Molinder KM, Liu SD, Poirier F, Miceli MC. Galectin-1 functions as a Th2 cytokine that selectively induces Th1 apoptosis and promotes Th2 function. Eur J Immunol. ;38(11):3015-27, 2008.
\n 3.\u00a0\u00a0\u00a0 Blois, S. M. et al. A pivotal role for galectin-1 in fetomaternal tolerance. Nature Med. 13, 1450\u20131457, 2007.
\n 4.\u00a0\u00a0\u00a0 Vagin O, Kraut JA, Sachs G. Role of N-glycosylation in trafficking of apical membrane proteins in epithelia. Am J Physiol Renal Physiol. 2009 Mar;296(3):F459-69.
\n 5.\u00a0\u00a0\u00a0 Demetriou, M., Granovsky, M., Quaggin, S. Dennis, J. W. Negative regulation of T-cell activation and autoimmunity by Mgat5 N-glycosylation.Nature 409, 733\u2013739 (2001).
\n 6.\u00a0\u00a0\u00a0 Hsu DK, Chernyavsky AI, Chen HY, Yu L, Grando SA, Liu FT. Endogenous galectin-3 is localized in membrane lipid rafts and regulates migration of dendritic cells. J Invest Dermatol. 2009 Mar;129(3):573-8.<\/p>\n
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